Пеленгатор для охоты на лис. Приемник для «охоты на лис

Л инейные полипептидные цепи индивидуальных белков за счёт взаимодействия функциональных групп аминокислот приобретают определённую пространственную трёхмерную структуру, называемую "конформация". Все молекулы индивидуальных белков (т.е. имеющих одинаковую первичную структуру) образуют в растворе одинаковую конформацию. Следовательно, вся информация, необходимая для формирования пространственных структур, находится в первичной структуре белков.

В белках различают 2 основных типа конформации полипептидных цепей: вторичную и третичную структуры.

2. Вторичная структура белков - пространственная структура, образующаяся в результате взаимодействия между функциональными группами пептидного остова.

При этом пептидные цепи могут приобретать регулярные структуры двух типов: α-спирали

β-структрура Под β-структурой понимают фигуру, подобную листу, сложенному «гармошкой». Фигура формируется за счет образования множества водородных связей между атомами пептидных групп линейных областей одной полипептидной цепи, делающей изгибы, или между разными полипептидными группами.

Связи - водородные, они стабилизируют отдельные фрагменты макромолекул.

3. Третичная структура белков - трёхмерная пространственная структура, образующаяся за счёт взаимодействий между радикалами аминокислот, которые могут располагаться на значительном расстоянии друг от друга в полипептидной цепи.

Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль
стабилизации третичной структуры белка принимают участие:

· ковалентные связи (между двумя остатками цистеина - дисульфидные мостики);

· ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;

· водородные связи;

· гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.

4. Четвертичной структурой называют взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной . Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.

Роль.

Образование пептидов в организме происходит в течение нескольких минут, химический же синтез в условиях лаборатории - достаточно длительный процесс, который может занимать несколько дней, а разработка технологии синтеза – несколько лет. Однако, несмотря на это, существуют довольно весомые аргументы в пользу проведения работ по синтезу аналогов природных пептидов. Во-первых, путём химической модификации пептидов возможно подтвердить гипотезу первичной структуры. Аминокислотные последовательности некоторых гормонов стали известны именно благодаря синтезу их аналогов в лаборатории.

Во-вторых, синтетические пептиды позволяют подробнее изучить связь между структурой аминокислотной последовательности и её активностью. Для выяснения связи между конкретной структурой пептида и его биологической активностью была проведена огромная работа по синтезу не одной тысячи аналогов. В результате удалось выяснить, что замена лишь одной аминокислоты в структуре пептида способна в несколько раз увеличить его биологическую активность или изменить её направленность. А изменение длины аминокислотной последовательности помогает определить расположение активных центров пептида и участка рецепторного взаимодействия.

В-третьих, благодаря модификации исходной аминокислотной последовательности, появилась возможность получать фармакологические препараты. Создание аналогов природных пептидов позволяет выявить более «эффективные» конфигурации молекул, которые усиливают биологическое действие или делают его более продолжительным.

В-четвёртых, химический синтез пептидов экономически выгоден. Большинство терапевтических препаратов стоили бы в десятки раз больше, если бы были сделаны на основе природного продукта.

Зачастую активные пептиды в природе обнаруживаются лишь в нанограммовых количествах. Плюс к этому, методы очистки и выделения пептидов из природных источников не могут полностью разделить искомую аминокислотную последовательность с пептидами противоположного или же иного действия. А в случае специфических пептидов, синтезируемых организмом человека, получить их возможно лишь путём синтеза в лабораторных условиях.

57. Классификация белков: простые и сложные, глобулярные и фибриллярные, мономерные и олигомерные. Функции белков в организме .

Классификация по типу строения

По общему типу строения белки можно разбить на три группы:

1. Фибриллярные белки - образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Они образуют микрофиламенты, микротрубочки, фибриллы, поддерживают структуру клеток и тканей. К фибриллярным белкам относятся кератин и коллаген.

2. Глобулярные белки - водорастворимы, общая форма молекулы более или менее сферическая.

3. Мембранные белки - имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки. Мембранные белки выполняют функцию рецепторов, то есть осуществляют передачу сигналов, а также обеспечивают трансмембранный транспорт различных веществ. Белки-транспортёры специфичны, каждый из них пропускает через мембрану только определённые молекулы или определённый тип сигнала.

Простые белки , Сложные белки

Помимо пептидных цепей, в состав многих белков входят и неаминокислотные группы, и по этому критерию белки делят на две большие группы - простые и сложные белки (протеиды). Простые белки состоят только из полипептидных цепей, сложные белки содержат также неаминокислотные, или простетические, группы.

Простые.

Среди глобулярных белков можно выделить:

1. альбумины - растворимы в воде в широком интервале рН (от 4 до 8,5), осаждаются 70-100%-ным раствором сульфата аммония;

2. полифункциональные глобулины с большей молекулярной массой, труднее растворимы в воде, растворимы в солевых растворах, часто содержат углеводную часть;

3. гистоны - низкомолекулярные белки с высоким содержанием в молекуле остатков аргинина и лизина, что обусловливает их основные свойства;

4. протамины отличаются еще более высоким содержанием аргинина (до 85 %), как и гистоны, образуют устойчивые ассоциаты с нуклеиновыми кислотами, выступают как регуляторные и репрессорные белки - составная часть нуклеопротеинов;

5. проламины характеризуются высоким содержанием глутаминовой кислоты (30-45 %) и пролина (до 15 %), нерастворимы в воде, растворяются в 50-90 % этаноле;

6. глутелины содержат около 45 % глутаминовой кислоты, как и проламины, чаще содержатся в белках злаков.

Фибриллярные белки характеризуются волокнистой структурой, практически нерастворимы в воде и солевых растворах. Полипептидные цепи в молекулах расположены параллельно одна другой. Участвуют в образовании структурных элементов соединительной ткани (коллагены, кератины, эластины).

Сло́жные белки́

(протеиды , холопротеины ) - двухкомпонентные белки, в которых помимо пептидных цепей (простого белка) содержится компонент неаминокислотной природы - простетическая группа. При гидролизе сложных белков, кроме аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты её распада.

В качестве простетической группы могут выступать различные органические (липиды, углеводы) и неорганические (металлы) вещества.

В зависимости от химической природы простетических групп среди сложных белков выделяют следующие классы :

· Гликопротеиды, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные углеводные остатки и их подкласс - протеогликаны, с мукополисахаридными простетическими группами. В образовании связи с углеводными остатками обычно участвуют гидроксильные группы серина или треонина. Большая часть внеклеточных белков, в частности, иммуноглобулины - гликопротеиды. В протеогликанах углеводная часть составляет ~95 %, они являются основным компонентом межклеточного матрикса.

· Липопротеиды, содержащие в качестве простетической части нековалентно связанные липиды. Липопротеиды, образованные белками-аполипопротеинами связывающимися с ними липидами и выполняют функцию транспорта липидов.

· Металлопротеиды, содержащие негемовые координационно связанные ионы металлов. Среди металлопротеидов есть белки, выполняющие депонирующие и транспортные функции (например, железосодержащие ферритин и трансферрин) и ферменты (например, цинксодержащая карбоангидраза и различные супероксиддисмутазы, содержащие в качестве активных центров ионы меди, марганца, железа и других металлов)

· Нуклеопротеиды, содержащие нековалентно связанные ДНК или РНК, в частности, хроматин, из которого состоят хромосомы, является нуклеопротеидом .

· Фосфопротеиды, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные остатки фосфорной кислоты. В образовании сложноэфирной связи с фосфатом участвуют гидроксильные группы серина или треонина, фосфопротеинами являются, в частности, казеин молока :

· Хромопротеиды - собирательное название сложных белков с окрашенными простетическими группами различной химической природы. К ним относится множество белков с металлсодержащейпорфириновой простетической группой, выполняющие разнообразные функции - гемопротеины (белки, содержащие в качестве простетической группы гем - гемоглобин, цитохромы и др.), хлорофиллы;флавопротеиды с флавиновой группой, и др.

1. Структурная функция

2. Защитная функция

3. Регуляторная функция

4. Сигнальная функция

5. Транспортная функция

6. Запасная (резервная) функция

7. Рецепторная функция

8. Моторная (двигательная) функция

Выделяют четыре уровня структурной организации белков: первичный, вторичный, третичный и четвертичный. Каждый уровень имеет свои особенности.

Первичной структурой белков называется линейная полипептидная цепь из аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Первичная структура - простейший уровень структурной организации белковой молекулы. Высокую стабильность ей придают ковалентные пептидные связи между α-аминогруппой одной аминокислоты и α-карбоксильной группой другой аминокислоты [показать] .

Если в образовании пептидной связи участвует иминогруппа пролина или гидроксипролина, то она имеет другой вид [показать] .

При образовании пептидных связей в клетках сначала активируется карбоксильная группа одной аминокислоты, а затем она соединяется с аминогруппой другой. Примерно так же проводят лабораторный синтез полипептидов.

Пептидная связь является повторяющимся фрагментом полипептидной цепи. Она имеет ряд особенностей, которые влияют не только на форму первичной структуры, но и на высшие уровни организации полипептидной цепи:

• копланарность - все атомы, входящие в пептидную группу, находятся в одной плоскости;
• способность существовать в двух резонансных формах (кето- или енольной форме);
• транс-положение заместителей по отношению к С-N-связи;
• способность к образованию водородных связей, причем каждая из пептидных групп может образовывать две водородные связи с другими группами, в том числе и пептидными.

Исключение составляют пептидные группы с участием аминогруппы пролина или гидроксипролина. Они способны образовывать только одну водородную связь (см. выше). Это сказывается на формировании вторичной структуры белка. Полипептидная цепь на участке, где находится пролин или гидроксипролин, легко изгибается, так как не удерживается, как обычно, второй водородной связью.

Номенклатура пептидов и полипептидов . Название пептидов складывается из названий входящих в них аминокислот. Две аминокислоты дают дипептид, три - трипептид, четыре - тетрапептид и т. д. Каждый пептид или полипептидная цепь любой длины имеет N-концевую аминокислоту, содержащую свободную аминогруппу, и С-концевую аминокислоту, содержащую свободную карбоксильную группу. Называя полипептиды, перечисляют последовательно все аминокислоты, начиная с N-концевой, заменяя в их названиях, кроме С-концевой, суффикс -ин на -ил (так как аминокислоты в пептидах имеют уже не карбоксильную группу, а карбонильную). Например, название изображенного на рис. 1 трипептида - лейцил фенилаланил треонин .

Особенности первичной структуры белка . В остове полипептидной цепи чередуются жесткие структуры (плоские пептидные группы) с относительно подвижными участками (-СНR), которые способны вращаться вокруг связей. Такие особенности строения полипептидной цепи влияют на укладку ее в пространстве.

Вторичная структура представляет собой способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру благодаря образованию водородных связей между пептидными группами одной цепи или смежными полипептидными цепями. По конфигурации вторичные структуры делятся на спиральные (α-спираль) и слоисто-складчатые (β-структура и кросс-β-форма).

α-Спираль . Это разновидность вторичной структуры белка, имеющая вид регулярной спирали, образующейся благодаря межпептидным водородным связям в пределах одной полипептидной цепи. Модель строения α-спирали (рис. 2), учитывающая все свойства пептидной связи, была предложена Полингом и Кори. Основные особенности α-спирали:

• спиральная конфигурация полипептидной цепи, имеющая винтовую симметрию;
• образование водородных связей между пептидными группами каждого первого и четвертого аминокислотных остатков;
• регулярность витков спирали;
• равнозначность всех аминокислотных остатков в α-спирали независимо от строения их боковых радикалов;
• боковые радикалы аминокислот не участвуют в образовании α-спирали.

Внешне α-спираль похожа на слегка растянутую спираль электрической плитки. Регулярность водородных связей между первой и четвертой пептидными группами определяет и регулярность витков полипептидной цепи. Высота одного витка, или шаг α-спирали, равна 0,54 нм; в него входит 3,6 аминокислотных остатка, т. е. каждый аминокислотный остаток перемещается вдоль оси (высота одного аминокислотного остатка) на 0,15 нм (0,54:3,6 = 0,15 нм), что и позволяет говорить о равнозначности всех аминокислотных остатков в α-спирали. Период регулярности α-спирали равен 5 виткам или 18 аминокислотным остаткам; длина одного периода составляет 2,7 нм. Рис. 3. Модель а-спирали Полинга-Кори

β-Структура . Это разновидность вторичной структуры, которая имеет слабо изогнутую конфигурацию полипептидной цепи и формируется с помощью межпептидных водородных связей в пределах отдельных участков одной полипептидной цепи или смежных полипептидных цепей. Ее называют также слоисто-складчатой структурой. Имеются разновидности β-структур. Ограниченные слоистые участки, образуемые одной полипептидной цепью белка, называют кросс-β-формой (короткая β-структура). Водородные связи в кросс-β-форме образуются между пептидными группами петель полипептидной цепи. Другой тип - полная β-структура - характерен для всей полипептидной цепочки, которая имеет вытянутую форму и удерживается межпептидными водородными связями между смежными параллельными полипептидными цепями (рис. 3). Эта структура напоминает меха аккордеона. Причем возможны варианты β-структур: они могут быть образованы параллельными цепями (N-концы полипептидных цепей направлены в одну и ту же сторону) и антипараллельными (N-концы направлены в разные стороны). Боковые радикалы одного слоя помещаются между боковыми радикалами другого слоя.

В белках возможны переходы от α-структур к β-структурам и обратно вследствие перестройки водородных связей. Вместо регулярных межпептидных водородных связей вдоль цепи (благодаря им полипептидная цепь скручивается в спираль) происходит раскручивание спирализованных участков и замыкание водородных связей между вытянутыми фрагментами полипептидных цепей. Такой переход обнаружен в кератине - белке волос. При мытье волос щелочными моющими средствами легко разрушается спиральная структура β-кератина и он переходит в α-кератин (вьющиеся волосы распрямляются).

Разрушение регулярных вторичных структур белков (α-спирали и β-структур) по аналогии с плавлением кристалла называют "плавлением" полипептидов. При этом водородные связи рвутся, и полипептидные цепи принимают форму беспорядочного клубка. Следовательно, стабильность вторичных структур определяется межпептидными водородными связями. Остальные типы связей почти не принимают в этом участия, за исключением дисульфидных связей вдоль полипептидной цепи в местах расположения остатков цистеина. Короткие пептиды благодаря дисульфидным связям замыкаются в циклы. Во многих белках одновременно имеются α-спиральные участки и β-структуры. Природных белков, состоящих на 100% из α-спирали, почти не бывает (исключение составляет парамиозин - мышечный белок, на 96-100% представляющий собой α-спираль), тогда как у синтетических полипептидов 100%-ная спирализация.

Другие белки имеют неодинаковую степень спирализации. Высокая частота α-спиральных структур наблюдается у парамиозина, миоглобина, гемоглобина. Напротив, у трипсина, рибонуклеазы значительная часть полипептидной цепи укладывается в слоистые β-структуры. Белки опорных тканей: кератин (белок волос, шерсти), коллаген (белок сухожилий, кожи), фиброин (белок натурального шелка) имеют β-конфигурацию полипептидных цепей. Разная степень спирализации полипептидных цепей белков говорит о том, что, очевидно, имеются силы, частично нарушающие спирализацию или "ломающие" регулярную укладку полипептидной цепи. Причиной этого является более компактная укладка полипептидной цепи белка в определенном объеме, т. е. в третичную структуру.

Третичная структура белка

Третичной структурой белка называется способ укладки полипептидной цепи в пространстве. По форме третичной структуры белки делятся в основном на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки чаще всего имеют эллипсовидную форму, а фибриллярные (нитевидные) белки - вытянутую (форма палочки, веретена).

Однако конфигурация третичной структуры белков еще не дает основания думать, что фибриллярные белки имеют только β-структуру, а глобулярные α-спиральные. Есть фибриллярные белки, имеющие спиральную, а не слоисто-складчатую вторичную структуру. Например, α-кератин и парамиозин (белок запирательной мышцы моллюсков), тропомиозины (белки скелетных мышц) относятся к фибриллярным белкам (имеют палочковидную форму), а вторичная структура у них - α-спираль; напротив, в глобулярных белках может быть большое количество β-структур.

Спирализация линейной полипептидной цепи уменьшает ее размеры примерно в 4 раза; а укладка в третичную структуру делает ее в десятки раз более компактной, чем исходная цепь.

Связи, стабилизирующие третичную структуру белка . В стабилизации третичной структуры играют роль связи между боковыми радикалами аминокислот. Эти связи можно разделить на:

• сильные (ковалентные) [показать] .

  К ковалентным связям относятся дисульфидные связи (-S-S-) между боковыми радикалами цистеинов, находящихся в разных участках полипептидной цепи; изопептидные, или псевдопептидные, - между аминогруппами боковых радикалов лизина, аргинина, а не α-аминогруппами, и СООН-группами боковых радикалов аспарагиновой, глутаминовой и аминолимонной кислот, а не α-карбоксильными группами аминокислот. Отсюда и название этого типа связи - подобная пептидной. Редко встречается эфирная связь, образуемая СООН-группой дикарбоновых аминокислот (аспарагиновой, глутаминовой) и ОН-группой гидроксиаминокислот (серина, треонина).

• слабые (полярные и ван-дер-ваальсовы) [показать] .

  К полярным связям относятся водородные и ионные. Водородные связи, как обычно, возникают между группой -NН 2 , - ОН или -SН бокового радикала одной аминокислоты и карбоксильной группой другой. Ионные, или электростатические, связи образуются при контакте заряженных групп боковых радикалов -NН + 3 (лизина, аргинина, гистидина) и -СОО - (аспарагиновой и глутаминовой кислот).

  Неполярные, или ван-дер-ваальсовы, связи образуются между углеводородными радикалами аминокислот. Гидрофобные радикалы аминокислот аланина, валина, изолейцина, метионина, фенилаланина в водной среде взаимодействуют друг с другом. Слабые ван-дер-ваальсовы связи способствуют формированию гидрофобного ядра из неполярных радикалов внутри белковой глобулы. Чем больше неполярных аминокислот, тем большую роль в укладке полипептидной цепи играют ван-дер-ваальсовы связи.

Многочисленные связи между боковыми радикалами аминокислот определяют пространственную конфигурацию белковой молекулы.

Особенности организации третичной структуры белка . Конформация третичной структуры полипептидной цепи определяется свойствами боковых радикалов входящих в нее аминокислот (которые не оказывают заметного влияния на формирование первичной и вторичной структур) и микроокружением, т. е. средой. При укладке полипептидная цепь белка стремится принять энергетически выгодную форму, характеризующуюся минимумом свободной энергии. Поэтому неполярные R-группы, "избегая" воды, образуют как бы внутреннюю часть третичной структуры белка, где расположена основная часть гидрофобных остатков полипептидной цепи. В центре белковой глобулы почти нет молекул воды. Полярные (гидрофильные) R-группы аминокислоты располагаются снаружи этого гидрофобного ядра и окружены молекулами воды. Полипептидная цепь причудливо изгибается в трехмерном пространстве. При ее изгибах нарушается вторичная спиральная конформация. "Ломается" цепь в слабых точках, где находятся пролин или гидроксипролин, поскольку эти аминокислоты более подвижны в цепи, образуя только одну водородную связь с другими пептидными группами. Другим местом изгиба является глицин, R-группа которого мала (водород). Поэтому R-группы других аминокислот при укладке стремятся занять свободное пространство в месте нахождения глицина. Ряд аминокислот - аланин, лейцин, глутамат, гистидин - способствуют сохранению устойчивых спиральных структур в белке, а такие, как метионин, валин, изолейцин, аспарагиновая кислота, благоприятствуют образованию β-структур. В молекуле белка с третичной конфигурацией встречаются участки в виде α-спиралей (спирализованные), β-структур (слоистые) и беспорядочного клубка. Только правильная пространственная укладка белка делает его активным; нарушение ее приводит к изменению свойств белка и потере биологической активности.

Четвертичная структура белка

Белки, состоящие из одной полипептидной цепи, имеют только третичную структуру. К ним относятся миоглобин - белок мышечной ткани, участвующий в связывании кислорода, ряд ферментов (лизоцим, пепсин, трипсин и т. д.). Однако некоторые белки построены из нескольких полипептидных цепей, каждая из которых имеет третичную структуру. Для таких белков введено понятие четвертичной структуры, которая представляет собой организацию нескольких полипептидных цепей с третичной структурой в единую функциональную молекулу белка. Такой белок с четвертичной структурой называется олигомером, а его полипептидные цепи с третичной структурой - протомерами или субъединицами (рис. 4).

При четвертичном уровне организации белки сохраняют основную конфигурацию третичной структуры (глобулярную или фибриллярную). Например, гемоглобин - белок, имеющий четвертичную структуру, состоит из четырех субъединиц. Каждая из субъединиц - глобулярный белок и в целом гемоглобин тоже имеет глобулярную конфигурацию. Белки волос и шерсти - кератины, относящиеся по третичной структуре к фибриллярным белкам, имеют фибриллярную конформацию и четвертичную структуру.

Стабилизация четвертичной структуры белков . Все белки, у которых обнаружена четвертичная структура, выделены в виде индивидуальных макромолекул, не распадающихся на субъединицы. Контакты между поверхностями субъединиц возможны только за счет полярных групп аминокислотных остатков, поскольку при формировании третичной структуры каждой из полипептидных цепей боковые радикалы неполярных аминокислот (составляющих большую часть всех протеиногенных аминокислот) спрятаны внутри субъединицы. Между их полярными группами образуются многочисленные ионные (солевые), водородные, а в некоторых случаях и дисульфидные связи, которые прочно удерживают субъединицы в виде организованного комплекса. Применение веществ, разрывающих водородные связи, или веществ, восстанавливающих дисульфидные мостики, вызывает дезагрегацию протомеров и разрушение четвертичной структуры белка. В табл. 1 суммированы данные о связях, стабилизирующих разные уровни организации белковой молекулы [показать] .

Таблица 1. Характеристика связей, участвующих в структурной организации белков
Уровень организации	Типы связей (по прочности)	Разновидность связи
Первичная (линейная полипeптидная цепь)	Ковалентные (сильные)	Пептидная - между α-амино- и α-карбоксильными группами аминокислот
Вторичная (α-спираль, β-структуры)	Слабые	Водородные - между пептидными группами (каждой первой и четвертой) одной полипептидной цепи или между пептидными группами смежных полипептидных цепей
	Ковалентные (сильные)	Дисульфидные - дисульфидные петли в пределах линейного участка полипептидной цепи
Третичная (глобулярная, фибриллярная)	Ковалентные (сильные)	Дисульфидные, изопептидные, сложноэфирные - между боковыми радикалами аминокислот разных участков полипептидной цепи
	Слабые	Водородные - между боковыми радикалами аминокислот разных участков полипептидной цепи Ионные (солевые) - между противоположно заряженными группами боковых радикалов аминокислот полипептидной цепи Ван-дер-ваальсовы - между неполярными боковыми радикалами аминокислот полипептидной цепи
Четвертичная (глобулярная, фибриллярная)	Слабые	Ионные - между противоположно заряженными группами боковых радикалов аминокислот каждой из субъединиц Водородные - между боковыми радикалами аминокислотных остатков, расположенными на поверхности контактирующих участков субъединиц
	Ковалентные (сильные)	Дисульфидные - между остатками цистеина каждой из контактирующих поверхностей разных субъединиц

Особенности структурной организации некоторых фибриллярных белков

Структурная организация фибриллярных белков имеет ряд особенностей по сравнению с глобулярными белками. Эти особенности можно проследить на примере кератина, фиброина и коллагена. Кератины существуют в α- и β-конформациях. α-Кератины и фиброин имеют слоисто-складчатую вторичную структуру, однако в кератине цепи параллельны, а в фиброине антипараллельны (см. рис. 3); кроме того, в кератине имеются межцепочечные дисульфидные связи, а у фиброина они отсутствуют. Разрыв дисульфидных связей приводит к разъединению полипептидных цепей в кератинах. Напротив, образование максимального числа дисульфидных связей в кератинах путем воздействия окислителей создает прочную пространственную структуру. Вообще у фибриллярных белков в отличие от глобулярных порой трудно строго разграничить разные уровни организации. Если принять (как для глобулярного белка), что третичная структура должна образовываться путем укладки в пространстве одной полипептидной цепи, а четвертичная - нескольких цепей, то в фибриллярных белках уже при формировании вторичной структуры участвует несколько полипептидных цепей. Типичным примером фибриллярного белка является коллаген, который относится к самым распространенным белкам организма человека (около 1/3 от массы всех белков). Он содержится в тканях, обладающих высокой прочностью и малой растяжимостью (кости, сухожилия, кожа, зубы и т. д.). В коллагене треть аминокислотных остатков приходится на глицин, а около четверти или чуть более - на пролин или гидроксипролин.

Изолированная полипептидная цепь коллагена (первичная структура) похожа на ломаную линию. Она содержит около 1000 аминокислот и имеет молекулярную массу порядка 10 5 (рис. 5, а, б). Полипептидная цепь построена из повторяющейся тройки аминокислот (триплет) следующего состава: гли-А-В, где А и В - любые, кроме глицина, аминокислоты (чаше всего пролин и гидроксипролин). Полипептидные цепи коллагена (или α-цепи) при формировании вторичной и третичной структур (рис. 5, в и г) не могут давать типичных α-спиралей, имеющих винтовую симметрию. Этому мешают пролин, гидроксипролин и глицин (антиспиральные аминокислоты). Поэтому три α-цепи образуют как бы скрученные спирали подобно трем нитям, обвивающим цилиндр. Три спиральные α-цепи формируют повторяющуюся структуру коллагена, которая называется тропоколлагеном (рис. 5, г). Тропоколлаген по своей организации является третичной структурой коллагена. Плоские кольца пролина и оксипролина, регулярно чередующиеся вдоль цепи, придают ей жесткость, как и межцепочечные связи между α-цепями тропоколлагена (поэтому коллаген устойчив к растяжению). Тропоколлаген является, по существу, субъединицей фибрилл коллагена. Укладка тропоколлагеновых субъединиц в четвертичную структуру коллагена происходит ступенеобразно (рис. 5, д).

Стабилизация структур коллагена происходит за счет межцепочечных водородных, ионных и ван-дер-ваальсовых связей и небольшого количества ковалентных связей.

α-Цепи коллагена имеют разное химическое строение. Различают α 1 -цепи разных видов (I, II, III, IV) и α 2 -цепи. В зависимости от того, какие α 1 - и α 2 -цепи участвуют в образовании трехцепочечной спирали тропоколлагена, различают четыре типа коллагена:

• первый тип - две α 1 (I) и одна α 2 -цепи;
• второй тип - три α 1 (II)-цепи;
• третий тип - три α 1 (III)-цепи;
• четвертый тип - три α 1 (IV)-цепи.

Наиболее распространен коллаген первого типа: он содержится в костной ткани, коже, сухожилиях; коллаген второго типа содержится в хрящевой ткани и т. д. В одном виде ткани могут быть разные типы коллагена.

Упорядоченная агрегация коллагеновых структур, их жесткость и инертность обеспечивают высокую прочность коллагеновых волокон. Коллагеновые белки содержат также углеводные компоненты, т. е. являются белок-углеводными комплексами.

Коллаген - внеклеточный белок, который образуется клетками соединительной ткани, входящей во все органы. Поэтому с повреждением коллагена (или нарушением его образования) возникают множественные нарушения опорных функций соединительной ткани органов.

Страница 3

всего страниц: 7

“Охота на лис” – очный вид спорта. Участие в международных соревнованиях становится возможным для советских радиоспортсменов уже в 1960 году – сразу же после создания Федерации радиоспорта СССР.

В самом начале 60-х годов устойчивой сборной команды СССР ещё нет как таковой, поэтому для каждых международных соревнований опытным функционерам радиоспорта (среди которых Э.Т. Кренкель, И.А. Демьянов, Н.В. Казанский, К.П. Луценко) приходится делать уникальный выбор, постоянно сопряженный с немалым риском. Ставки высоки, новая Федерация должна оправдать своё создание громкими победами, рекордами и медалями – всё это напрямую будет связано с её дальнейшими возможностями. Всё, что осторожно и иногда самоотверженно закладывалось в советский радиоспорт его идеологами и организаторами в течение последнего десятилетия, должно, наконец, начать “выстреливать” в полную силу… С 1960-го по 1965 год наступает первый (и, возможно, главный) пик радиоспорта в Советском Союзе.

Все “охотники на лис” молоды, за их плечами ещё нет большого опыта и спортивного багажа, и для самых перспективных именно международные соревнования становятся настоящей спортивной кузницей. Организаторы и тренеры постоянно решают дилемму – какова должна быть стратегия участия на этот раз, включить ли в команду уже зарекомендовавших себя прежними победами проверенных спортсменов или отправить новичков, ещё не имеющих международного опыта, но уже представляющихся более многообещающими?

Зачастую “новичков” от “ветеранов” отличают лишь один-два шага, победа в одних соревнованиях, поэтому нередко выбор делается в пользу новичков, и им удаётся оправдать высокое доверие. Накал и ротация уже высоки, но спортсмены ещё только изучают собственные возможности и потенциал друг друга, поэтому в борьбе случается немало быстрых взлётов, острых моментов и неожиданностей.

Александр Акимов первый советский “лисолов” – чемпион Европы (1961 год, Швеция, диапазон 2 м)

Первые соревнования 1960 года в Лейпциге (ГДР) оказались успешными для советских спортсменов. “Золото” и “серебро” в диапазоне 3,5 Мгц завоевали В. Фролов и В. Грекулов, а в диапазоне 144 МГц – А. Акимов и И. Шалимов. Соревновались 20 спортсменов из пяти стран, и команде СССР удалось занять первое место. Эти соревнования по “Охоте на лис” проводились в рамках европейского радиолюбительского форума, собравшего около 900 участников из 10 стран. Участие в совместных мероприятиях, соревнованиях и личные встречи, носящие как формальный, так и неформальный характер, сильно воодушевили делегатов из разных стран. Именно в рамках этого форума было принято решение о начале проведения регулярных чемпионатов Европы по “Охоте на лис”. Шведы предложили провести первый чемпионат на их территории уже в следующем году.

В Стокгольм, на Первый чемпионат Европы (1961 год) отбирается команда в составе Акимова, Шалимова и Гречихина – звание чемпионов Европы и все три призовых медали в диапазоне 2 метра оказываются у советских спортсменов. Соревнования проводились на острове Лидинге, фактически, в северо-восточном пригороде Стокгольма. У всех троих эта поездка оставляет незабываемые впечатления и становится сильным стимулом для дальнейших спортивных побед. Э.Т. Кренкелю, в свою очередь, удаётся отлично выполнить представительскую миссию и произвести большое впечатление на шведов, заручившись их участием и поддержкой в проведении международных соревнований, а также одного из будущих чемпионатов Европы по “Охоте на лис” на территории СССР.

В проведенных в том же 1961 году представительных Международных соревнованиях в Москве, где участвуют “охотники” из 7 стран (включая Швецию), побеждает Игорь Шалимов. Благодаря очным международным соревнованиям и чемпионатам в “Охоте на лис”, их настойчивой организации и постоянным участиям, начинает складываться элита европейского радиоспорта, во главе которой быстро оказываются советские “охотники”.

Другим важным событием 1961 года в Советском Союзе (и новой метрикой для отечественных спортсменов) стало включение радиоспорта в Единую всесоюзную спортивную классификацию. Именно это, в конечном счёте, и определило, кто является настоящим спортсменом, а кто нет – между званиями “Мастер радиолюбительского спорта ДОСААФ СССР” и “Мастер спорта СССР” была очевидная дистанция, и немалая. Далеко не всем, кто уже числился “мастером радиоспорта”, удалось её преодолеть.

Но этот знаменательный факт означал лишь, что планка поднялась выше: власти впервые официально признали, что радиоспорт в Советском Союзе наконец-то превратился из развлечения для избранных в настоящий всенародный спорт, имеющий большое будущее. Не только перед коротковолновиками, совсем недавно оправившимися от былых тотальных запретов, но и перед всем радиолюбительским движением страны это организационное достижение открыло самые радужные перспективы. ФРС СССР начинает активно пропагандировать новое звание среди радиолюбителей, публикуя подробные списки первых Мастеров спорта СССР в радиоспорте.

Между тем, приток новых спортсменов не иссякает, а лишь увеличивается, рекорды растут, условия соревнований с завидной регулярностью усложняются, и нормативы становятся жёстче год за годом.

Остаётся лишь предположить, что результаты участников этого первенства подсчитывались по сумме трёх отдельных забегов в разные дни (во всех трёх обязательно участвовали все спортсмены), в трёх различных диапазонах. В противном случае – и условия соревнований (9 лис вместо двух-трёх, длина дистанции – 27 километров), и показатели победителя А. Цапкина (184 минуты) выглядят слишком фантастично…

За “лисой” на лыжах. Младший сержант Советской Армии радиолюбитель Н. Нечухранный ведёт поиск “лисы” в диапазоне 28 МГц. фото Г. Чертополохова

По установленному порядку победители и призёры “ведомственных” первенств такого рода направлялись напрямую для участия в первенствах соответствующей союзной республики (например, РСФСР). Это позволяло “ведомственным” спортсменам, не исключая военнослужащих, попасть в республиканскую сборную команду и далее – в сборную СССР.

Позже, в 70-е..80-е годы, спортивные радиопеленгация и радиоориентирование получили наибольшее распространение в радиотехнических войсках и войсках противовоздушной обороны. Фактически, промышленные пеленгационные приёмники “Лес” (а потом и “Алтай”) можно было без труда найти среди прочего обязательного спортинвентаря на вещевом складе любой крупной воинской части РТВ или ПВО.

В 1963 году в СССР (Вильнюс) с большим успехом проводится третий чемпионат Европы – в то время самое главное и престижное официальное международное соревнование в “Охоте на лис”. Советские “охотники” уже имеют репутацию сильнейших, но этого мало – для конкурентов и болельщиков это не безликие “спортивные машины” с надписью “СССР” на груди. Каждого выдающегося спортсмена уже запомнили в лицо и по имени, за их успехами ревниво наблюдают, у каждого из них есть индивидуальный характер и репутация. Их титулы, звания, взлёты и неудачи, очередные победы производят большое впечатление, о них много пишут и говорят.

В начале лета 1964 года – после трех лет интенсивной работы по развитию радиоспорта внутри страны и на международной арене, двух массовых Всесоюзных спартакиад, в которых радиоспорту уделено значительное место, ряда крупных зарубежных соревнований, спортивных и организационных мероприятий, успешно проведенного в Вильнюсе чемпионата Европы по “Охоте на лис” 1963 года – вся радиолюбительская общественность Советского Союза получает долгожданную радостную весть. Э.Т. Кренкель с удовлетворением докладывает, что Федерация радиоспорта СССР принята в члены IARU – Международного (всемирного) союза радиолюбителей. Очередная стратегическая цель достигнута: советское радиолюбительское движение вновь признано и действует на равных на мировой арене. Для ФРС это также означает, что она оправдала свое создание, получив признание за рубежом и подтвердив официальный статус международной организации.

В 1968 году в Ровно Иван Мартынов – неутомимый боец “старой гвардии”, один из первых, успешный участник и призёр множества чемпионатов и международных соревнований – становится, наконец, абсолютным чемпионом СССР. В следующее десятилетие “Охота на лис” постепенно превращается в настоящий конвейер большого спорта: чемпионаты, годовые графики соревнований, постоянные тренировки, всё новые тренеры, судьи, и – конечно – новые яркие спортсмены, лучшие из которых периодически пополняют Сборную команду СССР. Уже к 1965 году очевидно, что первой настоящей и бесспорной спортивной звездой в “Охоте на лис” стал Анатолий Гречихин. Его карьера и достижения не имеют себе равных, они вдохновляют огромное количество талантливых людей – все мечтают стать “как Гречихин”, все хотят дотянуться до такого уровня. В следующих “призывах” советских “охотников на лис”, его успехи и рекорды развивают, упорно поднимаясь к вершине спортивного Олимпа, такие звёзды радиоспорта, как Александр Кошкин (Москва), Виктор Верхотуров (Москва), Владимир Киргетов (Ленинград), Лев Королёв (Владимир) и, конечно, Вадим Кузьмин (Горький).

Что важно – в подготовке и воспитании новых чемпионов есть немалая заслуга первых “лисоловов”, которые не только публично делятся своим опытом со страниц журналов и книг, но зачастую активно занимаются тренерской работой с молодёжью в своих региональных радиоклубах, самостоятельно и по собственной инициативе открывают и ведут спортивные секции при школах и ВУЗах. Возможно, с точки зрения спорта, показатели следующих поколений спортсменов уже и не сравнить с трудными достижениями первопроходцев. Но нужно отдавать себе отчет, что именно заслуги первых всегда имеют наибольшую ценность. Первые радиолюбители-энтузиасты, занявшиеся в СССР “Охотой на лис”, сдвинули с места и раскрутили огромный маховик, который – подталкиваемый их многочисленными последователями – не перестаёт крутиться до сих пор.

Показательные выступления – “слепой поиск “лис””. На открытии Первенства СССР 1966 года в Тамбове.

Несмотря на то, что ко второй половине 60-х годов нормативы, правила, регламенты, планы соревнований по “Охоте на лис” уже в значительной мере устоялись – спортсмены и тренеры постоянно исследуют возможности этого вида спорта, ищут новые пути, пытаются разработать и внедрить новые усовершенствования, выявлять и преодолевать проблемы. Эта большая работа ведётся “снизу”, на местах, благодаря инициативам и предложениям многочисленных энтузиастов. Они стремятся ввести в соревнования новые элементы, повысить их сложность и зрелищность. К советским радиоспортсменам в этом поиске присоединяются их коллеги из стран социалистического содружества.

Экспериментами в “Охоте на лис”, выработкой новых рекомендаций, внесением дополнений и корректив активно занимались и структуры IARU. Так, в 1966 году на международных соревнованиях в Познани (Польская Народная Республика) одно из очередных новшеств – простое, на первый взгляд, задание – оказалось для большинства спортсменов неожиданным препятствием (см. статью Н.В. Казанского “Два кубка сборной СССР”, “Радио” №1, 1967 год). И это лишь один из многочисленных примеров того времени.

Именно в таком разнообразии стоит искать истоки новой спортивной дисциплины – “спортивного радио-ориентирования “, идеологом и родоначальником которого стал известный советский “охотник на лис”, член Сборной СССР, ленинградец Владимир Киргетов. Спортивное радиоориентирование появилось не из теорий: в его основе – синтез практических наработок советских “лисоловов” и опыта спортивного ориентирования, одногоиз наиболее популярных видов военно-прикладного спорта, получивших широкое распространение в Советском Союзе практически одновременно с “Охотой на лис”. Напомним, что кроме радиоспорта, в ДОСААФ соответствующими спортивными Федерациями развивались и многие другие виды массового военно-технического спорта. Существовала и Федерация спортивного ориентирования – ФСО СССР. И уже с 1963 года все Всесоюзные федерации по военно-техническим видам спорта могли взаимодействовать в рамках одной структуры – Бюро спортивных федераций ДОСААФ СССР.

Обнаружив известную родственность видов спорта, спортивным ориентированием (без радио!) увлёкся в этот период и Анатолий Гречихин – по этому виду он успешно сдал норматив кандидата в мастера спорта СССР и даже стал призёром нескольких спартакиад по ориентированию. Это позволило ему активно включиться в формирование и становление спортивного радиоориентирования, как новой дисциплины в радиоспорте. Гречихин активно готовил спортсменов-радиоориентировщиков, тренировал команды, участвовал в организации и судействе соревнований.

Памятные QSL-карточки и значки Всесоюзных соревнований по спортивному радиоориентированию разных лет.

Всесоюзные матчи по спортивному радиоориентированию – в отличие от Первенств СССР, не имевшие официального статуса чемпионатов и не настолько “зашитые” регламентами – быстро набрали популярность и превратились в настоящий полигон для спортивных экспериментов. Они привлекали множество радиоспортсменов – как очень известных, так и талантливой молодёжи, начинающих. А в 1975 году издательством ДОСААФ СССР была выпущена базовая книга по спортивному радиоориентированию “С картой и компасом по радиоследу”, написанная совместно А. Гречихиным и В. Киргетовым (подробнее см. мемориал А.И. Гречихина).

Зимнее радиоориентирование (лыжи)

Горное радиоориентирование

Синтез получился, что надо: опытным ориентировщикам, дополнявшим радиоспортсменов в парах, было совсем не в диковнику не только бегать по сложной пересечённой местности в тёплое время года и преодолевать многокилометровые маршруты на лыжах зимой – они умели карабкаться по горам не хуже заправских альпинистов!

Радиоориентирование с самого начала оказалось для спортсменов более клубным и менее официозным, чем классическая “Охота на лис”. Практически никто и никогда не насаждал его “сверху”. И хотя некоторым оно казалось спорной забавой, а другим – наоборот, надуманно сложным спортом, именно в нём “Охота на лис” нашла новый источник для своего дальнейшего развития, в конце концов превратившись в несколько родственных спортивных дисциплин. В радиориентировании был и ещё один серьёзный плюс: спортсмены в нём учились вести борьбу в парах и командах – это была прекрасная практика, объединявшая людей, а не противопоставлявшая их друг другу.

Спортом можно увлекаться на протяжении всей своей жизни, но карьеры “звёзд” первой величины в советском спорте редко затягивались более чем на десятилетие – престиж спортивных побед поднимался высоко, и слишком велико было количество новых талантов, слишком сильна конкуренция в такой огромной стране. Особенно, если сам спорт продолжал активно развиваться. Поэтому в 70-х годах в “Охоте на лис” уже совсем другие спортсмены. Есть среди них и ученики чемпионов из первого поколения советских “охотников”. Благодаря успехам этих учеников (ныне – прославленных мастеров), тренерству, личным организаторским талантам и пропагандистской работе ДОСААФ, имена первопроходцев “Охоты на лис” ещё долгое время остаются на слуху.

С 1973 года у этого вида радиоспорта появляется новое название – “Спортивная радиопеленгация” (СРП), но и старое по привычке ещё продолжает применяться довольно часто. Это переименование в любом случае частичное: скрытые передатчики так и не перестают называться “лисами”, а спортсмены – “охотниками”, “лисоловами”, а позже – даже и “лисятниками”…

На протяжении 70-х годов “Охота на лис” – уже совершенно привычная и неотъемлемая часть советского радиолюбительства. Однако, и само радиолюбительское движение существенно изменилось – широкое и повсеместное внедрение радиоспорта, новые, насаждаемые с начала 60-х годов спортивные ценности успели наложить на него весомый отпечаток. В радиоспорте, где во главу угла ставятся официально зафиксированные спортивные достижения, рекорды, начинают всё больше преобладать не изобретатели-самодельщики, приверженцы свободного творчества, а спортсмены по характеру и складу ума, сильнейшие из которых формируют устойчивую спортивную элиту. На фоне продолжающейся массовой пропаганды (впрочем, уже гораздо более формальной и спокойной) этот процесс не только молчаливо поддерживают, но и активно стимулируют спортивные функционеры – тренеры и судьи. К концу 70-х эпоха самодеятельного творчества, смелых и разнообразных экспериментов в радиоспорте окончательно уступает своё место трезвому расчёту, приоритетам спортивной борьбы и спортивной иерархии.

Доля радиоспорта в организованном радиолюбительском движении высока, и всё более явное расхождение приоритетов спортивной и творческой его части формирует скрытый конфликт интересов, бомбу замедленного действия: с этого момента советское радиолюбительство становится всё более двойственным.

В отличие от ежегодных, проводимых как часы, первенств СССР, с международными чемпионатами дело обстояло несколько сложнее. Принятое в 1963 году решение – проводить чемпионаты Европы каждые два года, было выполнено лишь 2 раза: в 1965 и 1967 годах. Далее последовал 4-х летний перерыв, а потом – реформы. Тем не менее, наши спортсмены и спортивные функционеры использовали каждую возможность, чтобы в очередной раз наглядно продемонстрировать высокий уровень советских команд. В 1980-ом году (в Москве в тот год проводились летние Олимпийские игры, но многие капиталистические страны во главе с США их бойкотировали) в Польской Народной Республике был, наконец, проведён первый чемпионат мира по спортивной радиопеленгации – СРП/ARDF.

До 1991 года IARU было организовано и проведено пять первых чемпионатов мира по СРП/ARDF, в которых успели принять участие команды СССР.

До распада СССР советские спортсмены успели принять участие в пяти чемпионатах мира по СРП/ARDF и продолжали очень высоко держать планку спортивных достижений: они поднимались на пьедесталы почёта 42 раза и 19 раз становились чемпионами мира в различных категориях – как в индивидуальном, так и в командном зачётах. Это – отдельная большая история, которая получила продолжение и в новейший период, когда спортсмены из различных регионов Советского Союза стали представителями различных государств.

Памятная медаль первого чемпионата мира по СРП/ARDF 1980 года.

Легко заметить, что первоначальное деление первенств в “Охоте на лис” по диапазонам волн в дальнейшем значительно усложнилось. По мере развития спорта, наряду с мужскими и женскими первенствами, ещё в 70-х годах возникла необходимость введения в основные соревнования возрастных категорий спортсменов – что для массового спорта является вполне заурядным делом. Сначала обычно добавляется юношеская категория – так произошло и в “Охоте на лис”. По мере старения спортсменов, вводились и старшие возрастные категории, а затем и ветеранские.

С одной стороны, можно, конечно, рассматривать такие изменения, как попытку любой ценой сохранить представительность ключевых соревнований по СРП на фоне катастрофической потери интереса молодёжи к этому спорту, в условиях, когда поднимать массовость слишком дорого и, видимо, невозможно. Однако, есть и более оптимистичная точка зрения: такое многообразие, поддерживаемое IARU и национальными радиолюбительскими союзами, можно поставить в заслугу организаторам, чутко понимающим специфику этих видов радиоспорта и стремящимся максимально продлить сроки активной спортивной жизни его участников (что, в конечном счёте, является для последних отличным и действенным стимулом). Эта точка зрения нам более симпатична. Нам кажется, что в современных условиях всё же более правилен “спорт для людей”, хотя не секрет, что среди советских и современных спортивных руководителей разных рангов зачастую преобладает противоположный взгляд: “люди – для спорта”.

Первой (и впоследствии наиболее известной) обобщающией комплексной работой стала книга “Соревнования по “Охоте на лис””, написанная А.И. Гречихиным и выпущенная издательством ДОСААФ в 1973 году. В этой книге читатели могли увидеть всю “Охоту на лис” как бы с высоты птичьего полёта, все её составляющие: от базовых принципов спорта, условий соревнований и тренировок, до концепций, важнейших деталей и элементов радиоаппаратуры, её конструкторских и схемных решений.

Новым поколениям “охотников” – новую радиоаппаратуру!

“Охота на лис” быстро стала массовым спортом, и далеко не все спортсмены с большим потенциалом, особенно начинающие, оказывались конструкторами и радиомонтажниками высокой квалификации (напомним, в частности, что новый спорт привлёк немало девушек). Поэтому, по заказу ДОСААФ СССР, отечественная радиопромышленность вскоре освоила серийный выпуск нескольких специальных моделей спортивных пеленгационных приёмников, рассчитанных на работу в различных диапазонах волн.

Габаритный чертёж пеленгационного приёмника “Лес-3,5” (вклейка в “Инструкцию по эксплуатации”).

Первой среди таких приёмников была серия “Лес” (модельный ряд 1969 года), в основу которой легли конструкции популярных у спортсменов приёмников, разработанных Георгием Румянцевым. C 1971 года Барнаульским радиозаводом выпускались три модели “Леса” для разных диапазонов волн – “Лес-3,5”, “Лес-29” и “Лес-145”. Приёмники “Лес” были целиком собраны на отечественных германиевых транзисторах, для их питания рекомендовалось использовать миниатюрную аккумуляторную батарею 7Д-0,1 (типоразмера “Крона”).

Комплекты промышленных пеленгационных приёмников “Лес-145” и “Алтай-145” в укладочных сумках.

В 1985 году на смену этой серии пришла новая, значительно усовершенствованная по эксплуатационным и техническим характеристикам серия приёмников “Алтай”, которые выпускались в двух вариантах: “Алтай-3,5” и “Алтай-145”. В приёмниках “Алтай”, наряду с полевым и биполярными кремниевыми транзисторами, была использована интегральная микросхема К174ХА2 (вся элементная база – также отечественного производства).

Стенд с советской аппаратурой для “Охоты на лис” из Музея радио и радиолюбительства Е.В. Суховерхова. Среди аппаратуры – популярные промышленные пеленгационные приёмники “Лес” и “Алтай”. Москва, 2008 год.

История Охоты на Лис ,

Радиокомпас - это миниатюрный радиоприемник с ферритовой антенной, настроенный на вещательную станцию-маяк, который позволяет без потерь времени с высокой точностью выдерживать заданное направление.

Рассмотрим применение радиокомпаса для выхода в район во время паузы, когда вынужден идти на нее без сигнала и приемник бесполезен. Определив направление на, поворачивается в этом направлении и ориентирует радиокомпас по минимуму сигнала маяка. Теперь, двигаясь вперед, спортсмен в худшем случае пойдет по дуге ОМ радиуса R (рис. 49). Направление выдерживается при помощи легкого антенной радиокомпаса, укрепленного, например, на голове. Ошибка Δ из-за кривизны пути не превышает 50 м за 4 мин бега в паузу при R =10 км. Чем больше радиус R, тем меньше ошибка.

Рис. 49. К определению ошибки при выходе на по радиокомпасу

Другое применение радиокомпаса - для продолжения ближнего поиска, когда за сеанс спортсмен не успевает добежать до 100-300 м. Двигаясь точно по сигналу радиокомпаса, можно найти почти с таким же успехом, как если бы она продолжала работу. Еще лучше, если удалось измерить оставшееся расстояние. И это тоже можно сделать при помощи радиокомпаса. Еще одно его применение - измерение азимутов на бегу, что почти невозможно осуществить с помощью магнитного стрелочного компаса.

Приемник радиокомпаса собран по схеме 2-V-1 (см. рис. 50). Он имеет генератор Т15 для получения звуковых биений с несущей маяка. Этим достигается повышение чувствительности и точности определения минимума. К тому же в этом случае передаваемая вещательной радиостанцией программа не отвлекает внимания. В приемнике применен эмиттерный детектор (Т 16). Фильтр R30C47 препятствует попаданию усиленного ВЧ напряжения на провод телефонов, что может привести к самовозбуждению.

Рис. 50. Принципиальная схема радиокомпаса

Данный радиокомпас был применен вместе с приемником второго класса на диапазон 2 м (рис. 32) и может быть без каких-либо изменений подключен к трехдиапазонному приемнику.

Возможны два варианта конструкции - курсовой радиокомпас, который служит для выдерживания заданного направления и при ближнем поиске, и дальномерный радиокомпас - для отсчета пеленгов, азимутов и разностей пеленгов при измерении дальности. Ферритовая антенна Ан намотана проводом ПЭВ-1 0,15 на стержне с μ=600 диаметром 8 мм. В первом варианте катушка L13 имеет 240 витков в пяти секциях, отвод от 20-го витка, длина стержня 75 мм. Во втором варианте - 280 витков в четырех секциях, отвод от 30-го витка, длина стержня 40 мм. Антенна помещена в заземленный экран из медной фольги с продольной щелью. Катушки L14 и L15 намотаны на унифицированных каркасах с ферритовыми чашками и сердечниками и имеют по 300 витков провода ПЭВ-1 0,1. Катушки помещены в экраны. Катушка L16 намотана на одном каркасе с L15 и имеет 20 витков. Настраивают антенну переменным конденсатором С39 с твердым диэлектриком, а контуры усилителя ВЧ и генератора-сердечниками.

Курсовой радиокомпас смонтирован на гетинаксовой плате диаметром 80 мм и укреплен неподвижно в круглой полиэтиленовой коробке, дно которой прикрыто снаружи алюминиевым экраном. Коробка вращается относительно крышки вокруг винта-оси. Крышка укреплена неподвижно на оголовье телефонов, сделанном в виде шлема (рис. 51).

Рис. 51. Оголовье-шлем с курсовым радиокомпасом

Монтаж дальномерного радиокомпаса выполнен на плате размерами 66х38 мм из гетинакса. Плата помещена в цилиндрическом кожухе из пластмассы. Крышка кожуха имеет две шкалы и может поворачиваться относительно коробки (рис. 52). держит этот радиокомпас в руке.

Рис. 52. Общий вид дальномерного радиокомпаса

При налаживании радиокомпаса может потребоваться подбор количества витков антенны, емкостей конденсаторов С41, С47 для сопряжения в диапазоне частот 150-370 кгц, а также емкости конденсатора связи генератора с детектором - С43.

Порядок настройки радиокомпаса для работы следующий. Настройкой катушки L15 находят достаточно громкую станцию в ДВ диапазоне. Затем подстраивают по ее сигналу сначала антенну, а затем контур усилителя ВЧ. Расстройкой усилителя ВЧ регулируют громкость приема. Необходимо проверить, достаточно ли остры минимумы диаграммы антенны, в противном случае нужно перестроить радиокомпас на другую станцию.

При работе с курсовым радиокомпасом положение головы в минимуме приема маяка должно совпадать с положением прямого взгляда па заданному курсу. Если находится вблизи электролиний, полотна железной дороги, то минимумы могут быть расплывчатыми. При ближнем поиске нужно быть внимательным, чтобы не сбиться на противоположный минимум.

Для правильного определения азимутов дальномерным радиокомпасом на новой местности или при перестройке на другую станцию каждый раз необходима юстировка. По магнитному компасу находят направление на север, замечают четкий ориентир. Настроенный радиокомпас нулевым делением шкалы на выбранный ориентир и, удерживая крышку-шкалу, поворачивают относительно нее корпус до появления минимума сигнала. Шкала дальномерного радиокомпаса имеет два сектора-южный (красный) и северный (синий). Чтобы не сделать грубой ошибки при отсчете азимута, надо всегда примерно представлять, в какой стороне находится север, и перед отсчетом синий сектор направлять на север. Затем легкими поворотами радиокомпаса вокруг вертикальной оси находят положение ближайшего минимума. Штырек-указатель в середине шкдлы покажет на соответствующее деление верхней плоской или нижней цилиндрической шкалы.

Все операции с радиокомпасом можно производить и на бегу.

Некоторые совмещают курсовой и дальномерный радиокомпасы в одной конструкции, размещая поворотную антенну на общем блоке приемника у пояса. Есть много примеров конструктивного совмещения радиокомпаса с пеленгатором. Описания радиокомпасов см. .

S-метр служит для сравнительных измерений силы поля принимаемого сигнала. Поле изменяется в очень широких пределах, поэтому выходной индикатор лучше устанавливать на одно положение ручкой Усиление>, а шкалу этой ручки отградуировать в децибелах ослабления. На рис. 29 приведена схема со стрелочным индикатором. В трехдиапазонном приемнике применен звуковой индикатор S-метра. Возможно построение автоматических S-метров с цифровыми индикаторами.

Автоматическая регулировка усиления (АРУ) служит для устранения избытка усиления при подходе к. Постоянная времени АРУ (МАРУ) выбирается настолько большой, чтобы изменения уровня сигнала при пеленговании не успевали отрабатываться, а слежение происходило только по среднему уровню сигнала за большой интервал времени (до десятков секунд).

Для целей диаграмм направленности антенн используется АРУ (БАРУ). Строго говоря, никаких изменений диаграммы не происходит, просто в тракт приема вводится параметрическое устройство для повышения различимости уровней сигнала. В качестве примера (рис. 53) приводим схему части приемника , в котором напряжением БАРУ открывается транзистор Т3 усилителя НЧ. При возрастании выходного напряжения детектора увеличивается таким образом усиление каскада усилителя НЧ. Постоянная времени БАРУ-около 30 мксек. Здесь же напряжением МАРУ, развиваемым на конденсаторе С10, через транзистор Т4 подзакрывается транзистор T1 в усилителе ПЧ. Постоянная времени заряда конденсатора С10 около 12 сек. Приемник надо дополнить кнопкой, замыкающей конденсатор С10 для мгновенного сброса напряжения МАРУ и каким-либо индикатором для оценки величины этого напряжения.

Рис. 53. АРУ в приемнике для

диаграмм направленности можно делать не только на базе АРУ. Различимость уровней сигнала улучшается при использовании тон-индикаторов и тон-модуляторов с управляемой частотой (напр., ; рис. 36). Тон-индикатор, особенно пороговый, хорошо использовать при поиске по максимуму, а тон-модулятор - по минимуму. На рис. 54 приведена схема тон-индикатора . Мультивибратор (T1, Т2) не работает при отсутствии сигнала, а при подаче на базу транзистора Т1 смещения через транзистор ТЗ частота колебаний повышается с увеличением напряжения смещения.

Рис. 54. Схема тон-индикатора

Рис. 55. Детектор с ограничителем: а - принципиальная схема; б - вольт-амперная характеристика кремниевого диода

Одним из простейших является ограничитель. На рис. 55, а дана схема детектора на кремниевом диоде, не пропускающего на выход сигналы с амплитудой меньше порогового напряжения U п=0,4-0,6 в (см. рис. 55, б). На рис. 56 приведены примеры. Кривая 3 может быть названа диаграммой, приведенной к выходу ограничителя. Для повышения чувствительности детектора к слабым сигналам рабочую точку смещают на U п вправо, подавая напряжение от источника питания. Иногда нелинейный элемент-ограничитель по минимуму - включают в цепь сигнала ПЧ (рис. 57).

Рис. 56. Примеры действия ограничителя: 1 - зависимость выходного напряжения усилителя ПЧ от угла поворота антенны; 2 - порог ограничения; 3 - зависимость выходного напряжения ограничителя от угла поворота антенны

Рис. 57. Ограничитель в цепи сигнала ПЧ

Дальномеры. Измерение дальности до может быть основано на измерении скорости нарастания уровня сигнала при подходе к или на измерении углового смещения пеленга при движении под углом к направлению на нее. В дальнейшем эти методы будут описаны подробно. Отсчет разности уровней сигнала можно делать ручным способом (так называемым регулятором усиления - как на рис. 36) или автоматически. Метод смещения пеленга требует измерения точных пеленгов на в начале и в конце сеанса. Для этого с успехом пользуются радиокомпасом.

Чувствительность приемника велика, она составляет 4—5 мкв при полном подавлении шума генерации сверхрегенеративного детектора. Схема приемника дана на рис. 15.

Приемник собран по тому же принципу, что и описанный выше, только на батарейных лампах. Поэтому все» что относится к конструированию и настройке сетевого приемника, полностью относится и к батарейному.

Детали приемника

Приемник монтируют на плексикласовой пластине размером 100x60X60 мм. Пластину вместе с батареями питания помещают в железный ящик размером 160Х60Х XI00 мм.
Катушки L1 и L2 содержат по четыре витка, намотанные посеребренным проводом диаметром 1 мм на каркас диаметром 10 мм. После намотки каркас убирают. Отводы ог катушки L1 А—0,8 витка, Б — 2 витка, считая от заземленного конца.

Дроссель ДР2 припаивают к середине катушки L2. Все дроссели наматывают на сопротивлении ВС = 0,25 вт на 1 мом. На каждый дроссель намотано по 0,5 м провода ПЭЛ-0,15.

Головные телефоны высокоомные: типа «Тон-1» на 4000 ом. Остальные детали указаны на схеме.

Настройку приемника производят с усилителя низкой частоты, потом настраивают детектор и последним усилитель высокой частоты. Некоторые лампы 2СЗА в сверхрегенеративном каскаде работают плохо, поэтому необходимо заведомо знать, что лампа работает на данной частоте. Если лампа не проверена и сверхрегенеративный детектор не работает, при всех прочих исправных деталях меняют радиолампу 2СЗА (Л2).

Внешний вид приемника показан нз рис. 16. Шасси приемника изготовлено из оргстекла, а кожух из белой жести.

Приемником с трехэлементной антенной на расстоянии 5 км передатчик «лисы» слышен громко и шум сверхрегенератора подавляется почти полностью.

Батареи размещают в приемнике. Такое расположение питания несколько утяжеляет конструкцию, но зато представляет большое удобство при поиске «лисы». Для приемника очень хорошо подходят батареи от слухового аппарата.

Настройка приемника не представляет каких-либо затруднений.

Очень удобно при приближении к «лисе» на 300— 400 м иметь прибор для измерения напряженности поля, устроенный на принципе простейшего волномера.
Если в приемнике применить переключатель П} (как показано на схеме) так, чтобы он мог переключать колебательный контур приемника из режима сверхрегенерации в волномер с сеточным детектором, в сеточной цепи которого поставить миллиамперметр на 1 ма на всю шкалу, то поиск «лисы» на близкое расстояние значительно облегчится Дело в том, что приемник, работающий по схеме сверхрегенератора, имеет большую чувствительность и на 300—400 м антенна почти теряет ориентацию из-за того, что приходящий сигнал довольно силен.